LISOZIMA

Buongiorno a tutti mie cari ( anche se pochi) lettori, incominciamo a precisare che in questo post scrivo l'ultimo capitolo riguardato il riassunto sugli enzimi, e lo farò scrivendo che cosa è e la reazione dell'enzima lisozima.
Questo è un ulteriore esempio di enzima idrolitico che rompe legami glicosidici dei carboidrati.



La lisozima è un enzima che rompe i legami glicosidici di polimeri come il peptidoglicano, una catena di zuccheri formata da due molecole il NAM e il NAG, esattamente questo enzima rompe i legami tra NAM e NAG.
Questo enzima funziona grazie al suo sito attivo formato da un acido aspartico e un acido glutammico, che nella conformazione lineare sono distanti ma quando l’enzima è ripiegato e attivo questi sono l’uno davanti all’altro e possono reagire con il substrato.
La lisozima è un enzima importante che permette di rompere i gusci esterni dei batteri e evitare la loro proliferazione.
I due amminoacidi sono entrambi acidi, ma uno è presente nella sua forma protonata e l’altro no, questo perché l’acido glutammico che si trova nella forma protonata, si trova in ambiente apolare e il pH di reazione non è tale da far perdere il protone, mentre l’acido aspartico si trova in una situazione di polarità, gli amminoacidi che ha intorno hanno un carattere polare, questo crea una maggior separazione di carica e un più facile allontanamento del protone, infatti si presenta in forma de-protonata.
I meccanismi di reazione sono sia sn1 che sn2, e per ristabilire l’enzima come era all’inizio della reazione, è necessario utilizzare un molecola di acqua che rilascia il suo protone all’enzima mentre il gruppo OH- si legherà al carbocatione .



I residui catalitici del sito attivo,l'acido aspartico e l'acido glutammico, sono quelli che danno il via alla reazione.
Quando il gruppo carbossilico del acido glutammico attacca il legame glicosidico donando un H all'atomo di ossigeno tra i residui NAM ed NAG si ha la rottura del legame con la formazione di un carbocatione sul C1 di NAM. Questo carbocatione è un intermedio ed è stabilizzato dalla carica negativa dell’acido Aspartico fino a quando l’acido Glutammico non catalizza il trasferimento di uno ione idrossilico dall'acqua del mezzo al C1 del residuo di NAM.
La velocità della catalisi è massima a pH 5.

Bene con qua concludo il tutto, da ora in poi cercherò di riportare non solo guide ma anche nuove ricerche informazioni varie, processi biotecnologici ecc 

Al prossimo post !