Buondi a tutti, so che è da un po che non vado avanti con questa guida ma è estate e ci sono 40 gradi nelle mie zone e stare al pc a scrivere e ricontrollare non è cosi piacevole, ma mi sto armando di buona volontà per completare la guida sulle proteine.
nel post scorso abbiamo parlato dei mattoni per costruire le proteine, cioè gli amminoacidi, in questo post parleremo proprio delle proteine, per prima cosa dobbiamo dire che le proprietà delle proteine sono determinata dalla concatenazione degli amminoacidi e dalle caratteristiche che questi hanno.
Due amminoacidi si uniscono tra di loro mediante un legame chiamato legame peptidico in modo da formare un dipeptide, ciè una struttura formata da due amminoacidi, se poi a questa semplice struttura noi concateniamo altri amminoacidi formiamo un polipeptide che è per l'appunto na struttura denominata proteica, da qui proteina.
LEGAME PEPTIDICO
Il legame peptidico si forma nel momento in cui, tramite un processo di condensazione (ovvero l'unione di due strutture molecolari con la perdita di una molecola di H2O), la parte basica di un amminoacido (il gruppo funzionale amminico -NH2) si unisce con quella acida di un amminoacido diverso (il gruppo carbossilico -COOH).
Quando ciò avviene, uno degli idrogeni (H+) legati all'azoto si separa e si unisce al gruppo OH- legato al carbonio formando una molecola d'acqua e permettendo a C e ad N di unirsi con un legame detto appunto peptidico. L'idrogeno e l'ossigeno sono sempre in posizione trans rispetto al legame peptidico che è molto forte ed impedisce la rotazione su di esso.
( questa definizione è presa da un libro universitario che conosco, l'ho copiata pari pari in modo che la definizione sia più precisa possibile, noterete che è identica sputata a quella su wikipedia, solitamente prendo anche da li alcune informazioni, ma ho notato con stupore che anche chi l'ha scritto su wiki l'ha presa dallo stesso libro.)
( questa definizione è presa da un libro universitario che conosco, l'ho copiata pari pari in modo che la definizione sia più precisa possibile, noterete che è identica sputata a quella su wikipedia, solitamente prendo anche da li alcune informazioni, ma ho notato con stupore che anche chi l'ha scritto su wiki l'ha presa dallo stesso libro.)
Questo processo di condensazione può andare avanti ancora perché il nostro dipeptide appena formato contiene ancora un gruppo amminico e uno carbossilico, quindi può dar vita a un nuovo processo di condensazione e allungare la propria catena.
Il legame peptidico, non è un legame libero di far compiere rotazioni intorno al proprio assi, invece è un legame rigido, dovuto a un fenomeno di tautomerizzazione che fa porre il legame tra un ordine di legame semplice e doppio; l'azoto ed il carbonio peptidici sono di fatto ibridati sp2, con una struttura quasi planare e angolo di ca. 120°.
a questo punto possiamo iniziare a introdurre cosa sono le proteine, come avrete già capito sono polipeptidi di amminoacidi e le loro caratteristiche e funzioni sono appunto determinate dalla concatenazione e dal tipo di amminoacido, se un polipeptide è formato da circa 300 amminoacidi e sappiamo che gli amminoacidi usati per formare proteine umane sono 20, il numero di proteine che possiamo trovare dalla loro combinazione sono pressochè infinite, per questo motivo, l'evoluzione ha selezionato durante il tempo solo alcuni determinate concatenazioni di questi amminoacidi, e sono le proteine più utili per quel determinato organismo.
Un concetto chiave riguardante sempre questo ambito è quello di famiglie di proteine, nato quando si è notato che proteine di animali e uomini sono molto simili tra loro ( solo alcune ovviamente), questo ha portato gli studiosi a dedurre che inizialmente ci fosse una proteina ancestrale comune che poi durante l'evoluzione si è leggermente diversificata adattandosi all'organismo, in relazione alle sue caratteristiche dominanti.
Questo è un concetto importante da comprendere che va sottolineato, perchè è difficile immaginare che una struttura proteica inanimata senza volontà possa assumere una forma precisa che si adatta alle esigenze del momento.
introdurrò l'ultimo argomento per quanto riguarda le proteine in questo post, successivamente aprirò un altro post riguardante le particolarità delle proteine, la loro struttura e le caratteristiche.
Lo studio delle proteine ha un passaggio di studio OBBLIGATORIO , cioè determinare come una struttura lineare possa diventare una struttura tridimensionale.
Questo processo è chiamato folding e ne parleremo come chiusura di questo post.
FOLDING:
Le proteine per esprimere le loro funzioni all'interno della cellula necessitano che la loro conformazione 3D sia quella ideale per svolgere la loro funzione.
Il processo che permette la corretta ripiegatura delle proteine lineari uscite dal ribosoma fino alla formazione della proteina 3D attiva si chiama FOLDING.
Il processo di Folding non è sempre spontaneo, infatti se una proteina formata da una lunga sequenza di amminoacidi si dovrebbe ripiegare spontaneamente rischierebbe di assumere una conformazione tale da non essere più utile per lo scopo per cui è stata prodotta, per questo motivo a tale processo vengono associate altre proteine chiamate chaperon.
Questa classe di proteine ,le chaperon, ha anche l’utile funzione di schermare le proteine neonate dalle molecole di acqua presenti in gran quantità nel citosol (il rischio sta nel fatto che le proteine con gli amminoacidi idrofobici se lasciate in ambiente con acqua si aggregano tra di loro schermando questi tratti dall’acqua, il che impedirebbe il folding delle proteine coinvolte).
Le proteine chaperon legano reversibilmente con le proteine in struttura nativa e rilasciano la proteina solo quando il processo di folding è completo.
La loro reversibilità è dovuta al fatto che e proteine chaperon sono formate da due anelli formati a loro volta da alcune sub unità (circa 7-8), uno di questi due anelli serve per il processo di folding, mentre l’altro per permettere l’ingresso della proteina nello chaperon.
In uno dei due anelli vi è anche la sede per l’attacco di una molecola di ATP che attua il cambio conformazionale della molecola stessa: quando ATP è legato allo chaperon il complesso chaperon-ATP è poco affine alle proteine, se invece lo chaperon è libero allora l’affinità nei confronti delle proteine di alza.
Lo chaperon non decide “come” ripiegare la proteina ma la tiene al suo interno fino a che tutti i segmenti idrofobici della proteina non sono più esposti all’ambiente citosolico.
Esiste un grafico chiamato imbuto del folding, le variabili di questo grafico sono “E” energia della proteina alla quale colleghiamo subito “S” l’entropia e poi la percentuale della proteina nativa.
All’inizio vediamo che l’energia della proteina è elevata e anche la sua entropia, questo perché la conformazione denaturata (lineare) ha un numero di conformazioni possibili 3D pressoché infinite, percui questo indica un alto indice di disordine che appunto è rappresentato l’entropia.
L’energia man mano che la proteina da denaturata passa a nativa diminuisce insieme all’entropia, passando da uno stato totalmente denaturato a una conformazione leggermente ripiegata i possibili stati che la proteina può assumere diminuisce, quindi da una situazione di disordine passiamo a una situazione più ordinata, questa transizione da un entropia più alta a una più bassa richiede energia e quindi spiegato anche perché l’energia diminuisce.
Alla fine quando la proteina è nativa al 100% abbiamo un picco minimo di energia e entropia, e la proteina è pronta per uscire dallo chaperon e compiere la sua funzione.
questo processo può generare diversi tipi di forme di proteine utili a moltissimi scopi e applicazioni all'interno di una cellula.
Con questo chiudo al prossimo posto :)
LE PROTEINE - PARTE 2
Reviewed by Stefano
on
14:45
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